Chemiosmotische Kopplung

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ATP-Biosynthese
Energiegekoppelter Protonentransport (mit dem Gradienten)
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Chemiosmosis (Plasmamembran)
Chemiosmosis (Mitochondrienmembran)
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Die chemiosmotische Kopplung ist, neben der Substratkettenphosphorylierung ein Weg zur Synthese von ATP aus ADP + Pi in lebenden Zellen. Dazu wird die osmotische Energie eines Protonen- beziehungsweise Natriumgradienten genutzt. Diese Kopplung wird auch als chemiosmotische Hypothese bezeichnet, auch bekannt als Mitchell-Hypothese. Sie wurde erstmals 1961 von Peter D. Mitchell[1] aufgestellt. 1978 wurde Mitchell für die Entdeckung der chemiosmotischen Kopplung mit dem Nobelpreis für Chemie ausgezeichnet.[2][3]

Grundprinzip

Grundprinzip der chemiosmotischen Kopplung.

Durch die Aktivität von Protonenpumpen werden auf beiden Seiten einer Biomembran unterschiedliche pH-Werte aufgebaut. Es können aber auch Natriumionen transloziert werden. Dieser Vorgang benötigt Energie, da der Transport gegen ein Konzentrationsgefälle erfolgt und die Membran dadurch energetisiert wird (ΔΨ). Das Transmembranprotein ATP-Synthase nutzt den Rücktransport von Protonen beziehungsweise Natriumionen entlang dieses Konzentrationsgefälles zur Synthese des zellulären Energieträgers ATP aus ADP.

Die Energie zum Aufbau des Gradienten stammt entweder aus der Differenz der Redoxpotentiale bei der Oxidation energiereicher Stoffe (oxidative Phosphorylierung) oder aus der Lichtenergie (Photophosphorylierung).

Beispiele
Organismus oder Organell Außen Innen Energiequelle
Gram-negative Bakterien Periplasma Cytoplasma Redoxpotential
Halobakterien Extrazellularraum Cytoplasma Licht
Purpurbakterien Periplasma Cytoplasma Redoxpotential/Licht
Chloroplasten Thylakoid-Innenraum Stroma Redoxpotential/Licht
Mitochondrien Intermembranraum Matrix Redoxpotential

Oxidative Phosphorylierung

In der Atmungskette der Mitochondrien können mehrere Proteinkomplexe als Protonentransporter fungieren: Dies sind neben der NADH-Dehydrogenase (Komplex I), die Cytochrom-c-Reduktase (Komplex III) (über den Q-Zyklus), sowie die Cytochrom-c-Oxidase (Komplex IV). Die Energie stammt aus der hohen Redoxpotentialdifferenz vom NADH beziehungsweise FADH2 zum Sauerstoff. Eine Verstärkung des Gradienten erfolgt durch den Verbrauch von Protonen bei der Bildung von Wasser aus Sauerstoff und Protonen durch die Cytochrom-c-Oxidase.

Photophosphorylierung

Bei der oxygenen Photosynthese von grünen Pflanzen und Cyanobakterien fungiert der Cytochrom-b6f-Komplex (Cyt b6f) der Redoxkette als Protonenpumpe.

  • Die Energie stammt zunächst aus dem Redoxpotential der Elektronen, die bei der acyclischen ATP-Bildung vom Photosystem II (PS II) zum Photosystem I (PS I) durch die Redoxkette transportiert werden. Die Energie der Elektronen stammt aus der Anregung durch das Licht im Photosystem II.
  • Bei der zyklischen Phosphorylierung werden Elektronen im Photosystem I durch Licht angeregt und über Ferredoxin zurück auf das Cytochrom b6 übertragen.

Der Protonengradient wird dadurch verstärkt, dass auf der Seite des Thylakoid-Innenraums die Spaltung des Wassers zu Sauerstoff und Protonen erfolgt, also die Protonenkonzentration zusätzlich erhöht wird. Auf der Seite des Stromas wird NADPH unter Verbrauch von Protonen gebildet.

Auch bei der anoxygenen Photosynthese wird durch ein Photosystem eine Protonengradient durch Lichtenergie aufgebaut. Schließlich können auch Haloarchaea (z. B. Halobacterium salinarum) die Lichtenergie durch Bacteriorhodopsin direkt nutzen, um einen Protonengradienten aufzubauen.[4]

Quellen

  1. Peter D. Mitchell: Coupling of phosphorylation to electron and hydrogen transfer by a chemi-osmotic type of mechanism. In: Nature. 191, 1961, S. 144–148, (doi:10.1038/191144a0).
  2. Informationen der Nobelstiftung zur Preisverleihung 1978 an Peter D. Mitchell (englisch)
  3. Peter D. Mitchell: David Keilins Konzept der Atmungskette und dessen chemiosmotische Konsequenzen (Nobel-Vortrag). In: Angewandte Chemie. Bd. 91, 1979, S. 718–733 (doi:10.1002/ange.19790910907)
  4. Katharina Munk (Hrsg.): Mikrobiologie. Thieme, Stuttgart 2008, ISBN 978-3-13-144861-3 (Taschenlehrbuch Biologie.), S. 346 f.

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