SLC-Transporter

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SLC-Transporter ist ein Sammelbegriff für etwa 48 Familien von menschlichen Transportproteinen (so genannte Carrier oder Membranproteine) mit bald 400 Genen. Solute, die transportiert werden, können geladene und ungeladene organische Moleküle, sowie anorganische Ionen sein.

Die Mitglieder der einzelnen Familien haben untereinander mindestens 20 Prozent Homologie. Die einzelnen Familien weisen zueinander fast keine Sequenzhomologie auf, die Aufnahme eines neuen SLC-Mitglieds wird also über die biologische Funktion, nicht über die evolutionäre Entwicklung entschieden. Eine allgemeingültigere, also mehr Taxa umfassende Klassifikation, findet sich in der TCDB-Datenbank. Diese führt die meisten der SLC-Familien neben vielen anderen Familien als 2.A.x und ist die offizielle, von der IUBMB unterstützte Klassifikation der Transportproteine. Das SLC-Gen-Nomenklatur-System wurde ursprünglich von der Human Genome Organisation (HUGO) vorgeschlagen und ist Grundlage für die offiziellen HUGO-Namen der Gene, die diese Proteine kodieren.

Geschichte

Aus einer Zusammenarbeit von Harvard Medical School und der Universität Zürich wurden seit 1999 – organisiert von Matthias Hediger, Peter Meier Abt und Heini Murer – Tagungen veranstaltet, die dem wissenschaftlichen Austausch auf dem Feld der faszilativen und sekundäraktiven Membrantransporter gewidmet sind und das aktuellste Wissen über Transporterphysiologie, -pathologie und -pharmakologie zusammentragen. Im Jahr 2004 entstand ein special issue zu diesen Transportern[1], die im Europ. Journal für Physiologie erschienen sind.

Nomenklatur

Diese Genfamilie umfasst 50 verschiedene Familien (SLC1-50) mit bislang insgesamt 365 Genen, die jeweils für ein bestimmtes Transportprotein kodieren. Die Nomenklatur nummeriert die Familien von 1 bis 50, um dann mit alphabetischen Buchstaben die Nummern der einzelnen Transporter von den Nummern der Familien zu trennen. Eine phylogenetische Verwandtschaft wurde nicht berücksichtigt, da es sich um eine Liste menschlicher Gene handelt. Dies ist der Grund, warum in der aktuellen TCDB-Klassifikation keine SLC-Superfamilie aufgeführt ist.

Familien

  • (1) Hoch-affiner Glutamat- und neutraler Aminosäuretransporter[2]
    • (SLC1A1, SLC1A2, SLC1A3, SLC1A4, SLC1A5, SLC1A6, SLC1A7)
  • (2) Faszilitative GLUT-Transporter[3]
    • (SLC2A1, SLC2A2, SLC2A3, SLC2A4, SLC2A5, SLC2A6, SLC2A7, SLC2A8, SLC2A9, SLC2A10, SLC2A11, SLC2A12, SLC2A13, SLC2A14)
  • (3) Schwere Untereinheit der heteromeren Aminosäuretransporters[4]
    • (SLC3A1, SLC3A2)
  • (4) Bikarbonattransporter[5]
    • (SLC4A1, SLC4A2, SLC4A3, SLC4A4, SLC4A5, SLC4A6, SLC4A7, SLC4A8, SLC4A9, SLC4A10, SLC4A11)
  • (5) Natrium-Glucose-Transporter[6]
    • (SLC5A1, SLC5A2, SLC5A3, SLC5A4, SLC5A5, SLC5A6, SLC5A7, SLC5A8, SLC5A9, SLC5A10, SLC5A11, SLC5A12)
  • (6) Natrium- und Chlorid- abhängige Natrium:Neurotransmitter-Symporter[7]
    • (SLC6A1, SLC6A2, SLC6A3, SLC6A4, SLC6A5, SLC6A6, SLC6A7, SLC6A8, SLC6A9, SLC6A10, SLC6A11, SLC6A12, SLC6A13, SLC6A14, SLC6A15, SLC6A16, SLC6A17, SLC6A18, SLC6A19, SLC6A20)
  • (7) Kationischer Aminosäuretransporter/Glycoprotein-assoziierter Transporter[8]
    • (SLC7A1, SLC7A2, SLC7A3, SLC7A4, SLC7A5, SLC7A6, SLC7A7, SLC7A8, SLC7A9, SLC7A10, SLC7A11, SLC7A13, SLC7A14)
  • (8) Na+/Ca2+-Austauscher[9]
  • (9) Na+/H+-Austauscher[10]
    • (SLC9A1, SLC9A2, SLC9A3, SLC9A4, SLC9A5, SLC9A6, SLC9A7, SLC9A8, SLC9A9, SLC9A10, SLC9A11)
  • (10) Natrium-Gallsalz-Kotransporter[11]
    • (SLC10A1, SLC10A2, SLC10A3, SLC10A4, SLC10A5, SLC10A6, SLC10A7)
  • (11) Protonen-gekoppelter Metaliontransporter[12]
    • (SLC11A1, SLC11A2)
  • (12) Elektroneutraler Kation-Chlorid Kotransporter[13]
    • (SLC12A1, SLC12A1, SLC12A2, SLC12A3, SLC12A4, SLC12A5, SLC12A6, SLC12A7, SLC12A8, SLC12A9)
  • (13) Menschlicher Na+-Sulfat/Carboxylat-Kotransporter[14]
    • (SLC13A1, SLC13A2, SLC13A3, SLC13A4, SLC13A5)
  • (14) Urea-Transporter[15]
    • (SLC14A1, SLC14A2)
  • (15) Protonen-Oligopeptid-Kotransporter[16]
    • (SLC15A1, SLC15A2, SLC15A3, SLC15A4)
  • (16) Monocarboxylat-Transporter[17]
    • (SLC16A1, SLC16A2, SLC16A3, SLC16A4, SLC16A5, SLC16A6, SLC16A7, SLC16A8, SLC16A9, SLC16A10, SLC16A11, SLC16A12, SLC16A13, SLC16A14)
  • (17) Vesikulärer Glutamattransporter[18]
    • (SLC17A1, SLC17A2, SLC17A3, SLC17A4, SLC17A5, SLC17A6, SLC17A7, SLC17A8, SLC17A9)
  • (18) Vesikulärer Amintransporter[19]
  • (19) Folat/Thiamin-Transporter[20]
  • (20) Typ III Na+/-Phosphat-Kotransporter[21]
    • (SLC20A1, SLC20A2)
  • (21) Organo-Anion-Transporter[22]
    • Unterfamilie 1 (SLCO1A2, SLCO1B1, SLCO1B3, SLCO1B4, SLCO1C1)
    • Unterfamilie 2 (SLCO2A1, SLCO2B1)
    • Unterfamilie 3 (SLCO3A1)
    • Unterfamilie 4 (SLCO4A1, SLCO4C1)
    • Unterfamilie 5 (SLCO5A1)
    • Unterfamilie 6 (SLCO6A1)
  • (22) Organischer Kation/Anion/Zwitterion-Transporter[23]
    • (SLC22A1, SLC22A2, SLC22A3, SLC22A4, SLC22A5, SLC22A6, SLC22A7, SLC22A8, SLC22A9, SLC22A10, SLC22A11, SLC22A12, SLC22A13, SLC22A14, SLC22A15, SLC22A16, SLC22A17, SLC22A18, SLC22A19, SLC22A20)
  • (23) Natriumabhängige Ascorbinsäuretransporter[24]
    • (SLC23A1, SLC23A2, SLC23A3, SLC23A4)
  • (24) Na+/(Ca2+-K+) Austauscher[25]
    • (SLC24A1, SLC24A2, SLC24A3, SLC24A4, SLC24A5, SLC24A6)
  • (25) Mitochondrialer Carrier[26]
  • (26) Multifunktionaler Anion-Austauscher[27]
    • (SLC26A1, SLC26A2, SLC26A3, SLC26A4, SLC26A5, SLC26A6, SLC26A7, SLC26A8, SLC26A9, SLC26A10, SLC26A11)
  • (27) Fettsäuretransporter[28]
    • (SLC27A1, SLC27A2, SLC27A3, SLC27A4, SLC27A5, SLC27A6)
  • (28) Na+-gekoppelter Nukleosid-Transport[29]
    • (SLC28A1, SLC28A2, SLC28A3)
  • (29) Faszilitativer Nukleosid-Transporter[30]
    • (SLC29A1, SLC29A2, SLC29A3, SLC29A4)
  • (30) Zinkefflux-Transporter[31]
    • (SLC30A1, SLC30A2, SLC30A3, SLC30A4, SLC30A5, SLC30A6, SLC30A7, SLC30A8, SLC30A9, SLC30A10)
  • (31) Kupfer-Transporter[32]
    • (SLC31A1)
  • (32) Vesikulärer inhibitorischer Aminosäure-Transporter[33]
    • (SLC32A1)
  • (33) Acetyl-CoA-Transporter[34]
    • (SLC33A1)
  • (34) Typ II Na+-Phosphat-Kotransporter[35]
    • (SLC34A1, SLC34A2, SLC34A3)
  • (35) Nukleosid-Zucker-Transporter[36]
    • Unterfamilie A (SLC35A1, SLC35A2, SLC35A3, SLC35A4, SLC35A5)
    • Unterfamilie B (SLC35B1, SLC35B2, SLC35B3, SLC35B4)
    • Unterfamilie C (SLC35C1, SLC35C2)
    • Unterfamilie D (SLC35D1, SLC35D2, SLC35D3)
    • Unterfamilie E (SLC35E1, SLC35E2, SLC35E3, SLC35E4)
  • (36) Protonen-gekoppelter Aminosäuretransporter[37]
    • (SLC36A1, SLC36A2, SLC36A3, SLC36A4)
  • (37) Zucker-Phosphat/Phosphat-Austauscher[38]
    • (SLC37A1, SLC37A2, SLC37A3, SLC37A4)
  • (38) System A & N, Natrium-gekoppelter neutraler Aminosäuretransporter[39]
    • (SLC38A1, SLC38A2, SLC38A3, SLC38A4, SLC38A5, SLC38A6)
  • (39) Metalion-Transporter[40]
    • (SLC39A1, SLC39A2, SLC39A3, SLC39A4, SLC39A5, SLC39A6, SLC39A7, SLC39A8, SLC39A9, SLC39A10, SLC39A11, SLC39A12, SLC39A13, SLC39A14)
  • (40) Basolateraler Eisentransporter[41]
  • (41) MgtE-ähnlicher Magnesiumtransporter[42]
    • (SLC41A1, SLC41A2, SLC41A3)
  • (42) Rh Ammonium-Transporter[43]
    • (RhAG, RhBG, RhCG)
  • (43) Na+-unabhängiger, System-L Aminosäure-Transporter
    • (SLC43A1, SLC43A2, SLC43A3)
  • (44) Choline-/ und Cholinverwandter Transporter
    • (SLC44A1, SLC44A2, SLC44A3, SLC44A4, SLC44A5)
  • (45) Putativer Zuckertransporter
    • (SLC45A1, SLC45A2, SLC54A3, SLC45A4)
  • (46) Folat-Transporter[44]
  • (47) Multidrogen und Giftstoff-Extrusion
    • (SLC47A1, SLC47A2)
  • (48) Häm-Transporter

Einzelnachweise

  1. Hediger MA, Romero MF, Peng JB, Rolfs A, Takanaga H, Bruford EA: The ABCs of solute carriers: physiological, pathological and therapeutic implications of human membrane transport proteinsIntroduction. Pflugers Arch. 2004 Feb;447(5):465-8. PMID 14624363
  2. Kanai Y, Hediger MA: The glutamate/neutral amino acid transporter family SLC1: molecular, physiological and pharmacological aspects. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 469–479. doi:10.1007/s00424-003-1146-4. PMID 14530974.
  3. Uldry M, Thorens B: The SLC2 family of facilitated hexose and polyol transporters. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 480–489. doi:10.1007/s00424-003-1085-0. PMID 12750891.
  4. Palacin M, Kanai Y: The ancillary proteins of HATs: SLC3 family of amino acid transporters. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 490–494. doi:10.1007/s00424-003-1062-7. PMID 14770309.
  5. Romero MF, Fulton CM, Boron WF: The SLC4 family of HCO 3 - transporters. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 490–494. doi:10.1007/s00424-003-1180-2. PMID 14722772.
  6. Wright EM, Turk E: The sodium/glucose cotransport family SLC5. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 510–518. doi:10.1007/s00424-003-1063-6. PMID 14722772.
  7. Chen NH, Reith ME, Quick MW: Synaptic uptake and beyond: the sodium- and chloride-dependent neurotransmitter transporter family SLC6. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 519–531. doi:10.1007/s00424-003-1064-5. PMID 12719981.
  8. Verrey F, Closs EI, Wagner CA, Palacin M, Endou H, Kanai Y: CATs and HATs: the SLC7 family of amino acid transporters. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 532–542. doi:10.1007/s00424-003-1086-z. PMID 14770310.
  9. Quednau BD, Nicoll DA, Philipson KD: The sodium/calcium exchanger family-SLC8. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 543–548. doi:10.1007/s00424-003-1065-4. PMID 12734757.
  10. Orlowski J, Grinstein S: Diversity of the mammalian sodium/proton exchanger SLC9 gene family. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 549–565. doi:10.1007/s00424-003-1110-3. PMID 12845533.
  11. Hagenbuch B, Dawson P: The sodium bile salt cotransport family SLC10. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 566–570. doi:10.1007/s00424-003-1130-z. PMID 12851823.
  12. Mackenzie B, Hediger MA: SLC11 family of H+-coupled metal-ion transporters NRAMP1 and DMT1. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 571–579. doi:10.1007/s00424-003-1141-9. PMID 14530973.
  13. Hebert SC, Mount DB, Gamba G: Molecular physiology of cation-coupled Cl- cotransport: the SLC12 family. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 580–593. doi:10.1007/s00424-003-1066-3. PMID 12739168.
  14. Markovich D, Murer H: The SLC13 gene family of sodium sulphate/carboxylate cotransporters. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 594–602. doi:10.1007/s00424-003-1207-8. PMID 12915942.
  15. Shayakul C, Hediger MA: The SLC14 gene family of urea transporters. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 603–609. doi:10.1007/s00424-003-1124-x. PMID 12856182.
  16. Daniel H, Kottra G: The proton oligopeptide cotransporter family SLC15 in physiology and pharmacology. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 610–618. doi:10.1007/s00424-003-1101-4. PMID 12905028.
  17. Halestrap AP, Meredith D: The SLC16 gene family-from monocarboxylate transporters (MCTs) to aromatic amino acid transporters and beyond. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 619–628. doi:10.1007/s00424-003-1067-2. PMID 12739169.
  18. Reimer RJ, Edwards RH: Organic anion transport is the primary function of the SLC17/type I phosphate transporter family. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 629–635. doi:10.1007/s00424-003-1087-y. PMID 12811560.
  19. Eiden LE, Schafer MK, Weihe E, Schutz B: The vesicular amine transporter family (SLC18): amine/proton antiporters required for vesicular accumulation and regulated exocytotic secretion of monoamines and acetylcholine. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 636–640. doi:10.1007/s00424-003-1100-5. PMID 12827358.
  20. Ganapathy V, Smith SB, Prasad PD: SLC19: the folate/thiamine transporter family. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 641–646. doi:10.1007/s00424-003-1068-1. PMID 14770311.
  21. Collins JF, Bai L, Ghishan FK: The SLC20 family of proteins: dual functions as sodium-phosphate cotransporters and viral receptors. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 641–646. doi:10.1007/s00424-003-1088-x. PMID 12759754.
  22. Hagenbuch B, Meier PJ: Organic anion transporting polypeptides of the OATP/ SLC21 family: phylogenetic classification as OATP/ SLCO superfamily, new nomenclature and molecular/functional properties. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 653–665. doi:10.1007/s00424-003-1168-y. PMID 14579113.
  23. Koepsell H, Endou H: The SLC22 drug transporter family. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 666–676. doi:10.1007/s00424-003-1089-9. PMID 12883891.
  24. Takanaga H, Mackenzie B, Hediger MA: Sodium-dependent ascorbic acid transporter family SLC23. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 677–682. doi:10.1007/s00424-003-1104-1. PMID 12845532.
  25. Schnetkamp PP: The SLC24 Na+/Ca2+-K+ exchanger family: vision and beyond. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 683–688. doi:10.1007/s00424-003-1069-0. PMID 14770312.
  26. Palmieri F: The mitochondrial transporter family (SLC25): physiological and pathological implications. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 689–709. doi:10.1007/s00424-003-1099-7. PMID 14598172.
  27. Mount DB, Romero MF: The SLC26 gene family of multifunctional anion exchangers. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 710–721. doi:10.1007/s00424-003-1090-3. PMID 12759755.
  28. Stahl A: A current review of fatty acid transport proteins (SLC27). In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 722–727. doi:10.1007/s00424-003-1106-z. PMID 12856180.
  29. Gray JH, Owen RP, Giacomini KM: The concentrative nucleoside transporter family, SLC28. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 728–734. doi:10.1007/s00424-003-1107-y. PMID 12856181.
  30. Baldwin SA, Beal PR, Yao SY, King AE, Cass CE, Young JD: The equilibrative nucleoside transporter family, SLC29. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 735–743. doi:10.1007/s00424-003-1103-2. PMID 12838422.
  31. Palmiter RD, Huang L: Efflux and compartmentalization of zinc by members of the SLC30 family of solute carriers. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 744–751. doi:10.1007/s00424-003-1070-7. PMID 12748859.
  32. Petris MJ: The SLC31 (Ctr) copper transporter family. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 752–755. doi:10.1007/s00424-003-1092-1. PMID 12827356.
  33. Gasnier B: The SLC32 transporter, a key protein for the synaptic release of inhibitory amino acids. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 752–755. doi:10.1007/s00424-003-1091-2. PMID 12750892.
  34. Hirabayashi Y, Kanamori A, Nomura KH, Nomura K: The acetyl-CoA transporter family SLC33. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 760–762. doi:10.1007/s00424-003-1071-6. PMID 12739170.
  35. Murer H, Forster I, Biber J: The sodium phosphate cotransporter family SLC34. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 763–767. doi:10.1007/s00424-003-1072-5. PMID 12750889.
  36. Ishida N, Kawakita M: Molecular physiology and pathology of the nucleotide sugar transporter family (SLC35). In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 768–775. doi:10.1007/s00424-003-1093-0. PMID 12759756.
  37. Boll M, Daniel H, Gasnier B: The SLC36 family: proton-coupled transporters for the absorption of selected amino acids from extracellular and intracellular proteolysis family. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 776–779. doi:10.1007/s00424-003-1073-4. PMID 12748860.
  38. Bartoloni L, Antonarakis SE: The human sugar-phosphate/phosphate exchanger family SLC37. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 780–783. doi:10.1007/s00424-003-1105-0. PMID 12811562.
  39. Mackenzie B, Erickson JD: Sodium-coupled neutral amino acid (System N/A) transporters of the SLC38 gene family. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 784–795. doi:10.1007/s00424-003-1117-9. PMID 12845534.
  40. Eide DJ: The SLC39 family of metal ion transporters. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 796–800. doi:10.1007/s00424-003-1074-3. PMID 12748861.
  41. McKie AT, Barlow DJ: The SLC40 basolateral iron transporter family (IREG1/ferroportin/MTP1). In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 801–806. doi:10.1007/s00424-003-1102-3. PMID 12836025.
  42. Hediger MA, Romero MF, Peng JB, Rolfs A, Takanaga H, Bruford EA: The ABCs of solute carriers: physiological, pathological and therapeutic implications of human membrane transport proteins: Introduction. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 465-8. doi:10.1007/s00424-003-1192-y. PMID 14624363.
  43. Nakhoul NL, Hamm LL: Non-erythroid Rh glycoproteins: a putative new family of mammalian ammonium transporters. In: Pflugers Arch. 447, Nr. 5, 2004, S. 807–812. doi:10.1007/s00424-003-1142-8. PMID 12920597.
  44. Zhao R, Matherly LH, Goldman ID: Membrane transporters and folate homeostasis: intestinal absorption and transport into systemic compartments and tissues.. In: Expert Rev Mol Med. 28, Nr. 11, 2009, S. e4. doi:10.1017/S1462399409000969. PMID 19173758.

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Die letzten News aus den Naturwissenschaften

01.09.2021
Quantenoptik | Teilchenphysik
Lichtinduzierte Formänderung von MXenen
Licht im Femtosekundenbereich erzeugt schaltbare Nanowellen in MXenen und bewegt deren Atome mit Rekordgeschwindigkeit.
30.08.2021
Astrophysik | Optik
Neue mathematische Formeln für ein altes Problem der Astronomie
Dem Berner Astrophysiker Kevin Heng ist ein seltenes Kunststück gelungen: Auf Papier hat er für ein altes mathematisches Problem neue Formeln entwickelt, die nötig sind, um Lichtreflektionen von Planeten und Monden berechnen zu können.
31.08.2021
Quantenoptik | Thermodynamik
Ein Quantenmikroskop „made in Jülich“
Sie bilden Materialien mit atomarer Präzision ab und sind vielseitig einsetzbar: Forschende nutzen Rastertunnelmikroskope seit vielen Jahren, um die Welt des Nanokosmos zu erkunden.
30.08.2021
Quantenphysik | Thermodynamik
Extrem lang und unglaublich kalt
Bei der Erforschung der Welleneigenschaften von Atomen entsteht am Zentrum für angewandte Raumfahrttechnologie und Mikrogravitation (ZARM) der Universität Bremen für wenige Sekunden einer der „kältesten Orte des Universums“.
25.08.2021
Quantenoptik
Laserstrahlen in Vakuum sichtbar gemacht
Einen Lichtstrahl kann man nur dann sehen, wenn er auf Materieteilchen trifft und von ihnen gestreut oder reflektiert wird, im Vakuum ist er dagegen unsichtbar.
18.08.2021
Quantenphysik
Suprasolid in eine neue Dimension
Quantenmaterie kann gleichzeitig fest und flüssig, also suprasolid sein: Forscher haben diese faszinierende Eigenschaft nun erstmals entlang zweier Dimensionen eines ultrakalten Quantengases erzeugt.
18.08.2021
Teilchenphysik
Verwandlung im Teilchenzoo
Eine internationale Studie hat in Beschleuniger-Daten Hinweise auf einen lang gesuchten Effekt gefunden: Die „Dreiecks-Singularität“ beschreibt, wie Teilchen durch den Austausch von Quarks ihre Identität ändern und dabei ein neues Teilchen vortäuschen können.
18.08.2021
Plasmaphysik
Ein Meilenstein der Fusionsforschung
Am Lawrence Livermore National Laboratory (LLNL) in Kalifornien ist in diesen Tagen ein Durchbruch in der Fusionsforschung geglückt.
16.08.2021
Festkörperphysik | Quantenoptik
Ultraschnelle Dynamik in Materie sichtbar gemacht
Ein Forschungsteam hat eine kompakte Elektronen-„Kamera“ entwickelt, mit der sich die schnelle innere Dynamik von Materie verfolgen lässt.
16.08.2021
Elektrodynamik | Teilchenphysik
Wie sich Ionen ihre Elektronen zurückholen
Was passiert, wenn Ionen durch feste Materialien geschossen werden?