| Monocarboxylat-Transporter 1 | ||
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 500 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | multipass (12 TMS) Membranprotein | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | SLC16A1 | |
| Externe IDs | OMIM: 600682 UniProt: P53985 | |
| Transporter-Klassifikation | ||
| TCDB | 2.A.1.13.1 | |
| Bezeichnung | Major-Facilitator-Superfamilie / Monocarboxylate Porter | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | SLC16 | |
| Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi | |
Monocarboxylat-Transporter 1 (MCT1) (Gen: SLC16A1) heißt das Protein in der Zellmembran von Wirbeltier-Zellen, das die Diffusion vieler Monocarbonsäuren aus den Zellen heraus katalysiert. Insbesondere der Transport von Milchsäure aus Muskelzellen unter anaeroben Bedingungen und aus Erythrozyten ist unentbehrlich, um das Zellinnere nicht zu übersäuern. Mutationen im SLC16A1-Gen beim Menschen können zu Transportermangel und zu (seltener, vererbbarer) Unfähigkeit führen, Muskeln extrem zu beanspruchen; auch sind Myoglobin und Creatin-Kinase im Blut erhöht.[1]
Das katalysierte Membrantransport-Gleichgewicht lautet:[2]
- Monocarboxylat (innen) + H+ (innen) $ \rightleftharpoons $ Monocarboxylat (außen) + H+ (außen)
Es handelt sich also um einen Symport. Als Monocarboxylat fungieren Lactat, Pyruvat, Mevalonat, Anionen verzweigter Ketosäuren, β-Hydroxybutyrat, γ-Hydroxybutyrat, Butyrat, Acetoacetat, Acetat und Anionen von Valin und Isoleucin.[3]
Für die Funktion von MCT1 zwingend notwendig ist die Anwesenheit von Basigin, das als Chaperon ebenso für die Lokalisierung von MCT1 verantwortlich ist. Des Weiteren wird die Transporter-Aktivität durch Bindung an die Carbonat-Anhydrase-2 stimuliert.[4][5]
Einzelnachweise
- ↑ UniProt P53985
- ↑ TCDB: 2.A.1
- ↑ UniProt P53985, TCDB: 2.A.1.13.1
- ↑ Wilson MC, Meredith D, Fox JE, Manoharan C, Davies AJ, Halestrap AP: Basigin (CD147) is the target for organomercurial inhibition of monocarboxylate transporter isoforms 1 and 4: the ancillary protein for the insensitive MCT2 is EMBIGIN (gp70). In: J. Biol. Chem.. 280, Nr. 29, Juli 2005, S. 27213–21. doi:10.1074/jbc.M411950200. PMID 15917240.
- ↑ Becker HM, Deitmer JW: Nonenzymatic proton handling by carbonic anhydrase II during H+-lactate cotransport via monocarboxylate transporter 1. In: J. Biol. Chem.. 283, Nr. 31, August 2008, S. 21655–67. doi:10.1074/jbc.M802134200. PMID 18539591.
