Als Isoenzym (auch Isozym) bezeichnet man eine von mehreren Formen eines Enzyms, die alle die gleiche Reaktion katalysieren, wobei die einzelnen Formen sich in der Struktur (Aminosäurensequenz) unterscheiden. Isoenzyme sind mit den Methoden der Enzymkinetik und der Proteinchemie zu unterscheiden.
Die Bedeutung des Auftretens mehrerer Enzyme für ein und dieselbe Reaktion kann einerseits in unterschiedlichen kinetischen Parametern (Affinität, Wechselzahl) liegen, andererseits können Isoenzyme unterschiedlich auf regulatorische Signale (Inhibitoren, Aktivatoren) ansprechen.
Das Vorkommen von Isoenzymen weist auf folgende Aspekte hin:
- feinere Steuerung von Stoffwechselreaktionen,
- unterschiedliche Stoffwechselmuster in verschiedenen Organen,
- unterschiedliche Lokalisation und Rolle eines Enzyms im Stoffwechsel innerhalb eines Zelltyps.
Beispiele
- Glucokinase (Leber; Pankreas)/ Hexokinase (ubiquitär),
- Lactatdehydrogenasen vom Skelettmuskel (M-Typ) bzw. Herzmuskel (H-Typ); nur das H44-Enzym wird in Gegenwart von NAD+ und Pyruvat inhibiert).
- Kreatinkinasen besitzen zwei Untereinheiten. KKmm kommen spezifisch im Skelettmuskel vor, KKbb im Gehirn und KKmb im Herzmuskel.
- Ein erhöhter Spiegel der KKmb-Isoform im Blut deutet z.B. eindeutig auf einen Herzinfarkt hin.
