Myosin

Dieser Artikel oder nachfolgende Abschnitt ist nicht hinreichend mit Belegen (beispielsweise Einzelnachweisen) ausgestattet. Die fraglichen Angaben werden daher möglicherweise demnächst entfernt. Bitte hilf der Wikipedia, indem du die Angaben recherchierst und gute Belege einfügst. Näheres ist eventuell auf der Diskussionsseite oder in der Versionsgeschichte angegeben. Bitte entferne zuletzt diese Warnmarkierung.

Myosin bezeichnet eine Familie von Motorproteinen in eukaryotischen Zellen. Myosin ist als ein wesentlicher Bestandteil im Muskel auch an der Umwandlung von chemischer Energie in Kraft und Bewegung beteiligt. Des Weiteren ist es in Kooperation mit anderen Motorproteinen wie Kinesin und Dynein wesentlich am intrazellulären Transport von biologischen Lasten wie z. B. Biomakromolekülen, Vesikeln und Zellorganellen beteiligt. Im Gegensatz zu Kinesin und Dynein bewegt sich Myosin entlang von Aktinfilamenten. Weitere zellulären Funktionen umfassen unter anderem Zellbewegung und -adhäsion.

Myosin-Klassen

Zunächst wurde Myosin als Motorprotein von Muskelfasern identifiziert (Bestandteil des Sarkomer, den kontraktionsfähigen Abschnitten der Myofibrillen (Muskelfibrillen)), wobei ein Bündel von Myofibrillen eine Muskelfaser bildet. Später sind weitere Mitglieder der Proteinfamilie in Erscheinung getreten, deren Funktion noch weitgehend unbekannt ist. Für einzelne dieser unkonventionellen Myosine konnten Funktionen beim intrazellulären Transport von Vesikeln und Organellen, bei Endozytose oder Zellwachstum identifiziert werden.

Nach phylogenetischen Studien (vgl. Homologie (Biologie)) unterteilt man die Familie der Myosine in Klassen und Subklassen. In Muskelfasern vorkommendes Myosin gehört mit einigen anderen Nicht-Muskel Myosinen zu Klasse II, welche auch als konventionelle Myosine bezeichnet werden. Alle anderen Klassen werden als unkonventionelle Myosine bezeichnet. Die zuerst entdeckten unkonventionellen Myosine wurden in Klasse I zusammengefasst. Neuere Klassen unkonventioneller Myosine werden fortlaufend nummeriert (III, IV, V, ...). Offiziell wurden 18 Klassen unkonventioneller Myosine benannt, wobei inzwischen mindestens sechs weitere, noch nicht benannte Klassen bekannt sind. Einige Abgrenzungen und Zuordnungen sind aber fraglich.

Proteinstruktur

Funktionales Myosin besteht aus mehreren Aminosäureketten:

  • einer schweren Kette (heavy chain) sowie
  • einer unterschiedlichen Anzahl von leichten Ketten.

Das Myosin-II-Molekül liegt als so genanntes Dimer vor, das aus insgesamt 6 Untereinheiten besteht (Hexamer):

  • 2 schweren Ketten
  • 4 leichten Ketten

Schwere Kette (Heavy Chain)

Den schweren Ketten aller Myosine gemeinsam ist eine konservierte Kopfdomäne, die die katalytischen ATPase-Eigenschaften vereinigt und deshalb auch Motordomäne genannt wird.

An diese schließt sich die Halsregion an, welche eine unterschiedliche Anzahl von Bindedomänen für leichte Ketten (Light Chain Binding Domain, LCBD) enthalten kann. Ein Beispiel dafür ist das oft vorkommende IQ-Motiv (Konsensus-Sequenz: IQXXXRXXXXR), an welches das Protein Calmodulin in der Funktion als Leichtkette binden kann. Je nach Klasse variiert die Anzahl der LCBD. Insofern auch coiled-coil Strukturen ausgebildet werden, besteht die Möglichkeit zur Dimerisierung, sodass doppelköpfige Myosine entstehen.

Ebenso ist die darauf folgende Schwanzregion klassenspezifisch ausgeprägt und weisen die größten Unterschiede zwischen den unterschiedlichen Klassen auf. Diese Region enthält oftmals unterschiedliche Proteininteraktionsdomänen, an welche die zu transportierende Fracht andocken kann. Konventionelle Myosine sind außerdem dafür bekannt, dass die Schwanzregion dieser dimeren Moleküle zur Bildung von Filamenten tendiert. Auf diese Weise bilden sich Myosin-Fasern, die Bestandteil des Sarkomers sind. Für Nicht-Muskel-Myosine wird angenommen, dass über die Domänen in der Schwanzregion die Spezifität des Transporters bestimmt wird.

Leichte Kette (Light Chain)

Die leichten Ketten sind kleinere Aminosäureketten, welche an die deutlich größere schwere Kette binden. Die jeweilige Bindung erfolgt spezifisch an Bindedomänen für leichte Ketten (LCBD).

Es existieren verschiedene leichte Ketten, deren Funktion einerseits rein strukturell ist (essentielle leichte Kette), zum anderen die Aktivität der Motordomäne reguliert (regulatorische leichte Kette).

Hierbei sei insbesondere auf die Regulation der Muskelaktivität durch Ca2+-Ionen hingewiesen, welche über die regulatorische leichte Kette erfolgt.

Die Bewegung von Myosin im Querbrückenzyklus

Das hier beschriebene Beispiel zeigt die Bewegung von Myosin anhand des konventionellen Myosin II im Muskel, bei welchem die Aktin- und Myosinfilamente ineinander geschoben werden. Der Ablauf bei den unkonventionellen Myosinen ist von Prinzip gleich, außer dass hier ein Myosin-Dimer mit seiner Fracht an einem Aktinfilament entlang „wandert“. Dabei bindet jeweils ein Myosinkopf abwechselnd, so dass quasi „ein Fuß nach dem anderen“ vorgesetzt wird. Die Bewegung erfolgt gerichtet, da Myosin auf dem Aktinfilament nur in eine Richtung wandern kann. In der Regel läuft Myosin in Richtung des Plus-Endes eines Aktinfilaments. Eine Ausnahme bildet hier bislang Myosin VI, welches sich in die Gegenrichtung bewegt. Die unterschiedlichen unkonventionellen Myosin-Klassen übernehmen hier also die Bewegung in beide Richtungen am Aktin, im Gegensatz zu Kinesin und Dynein an den Mikrotubuli.

Die Motoraktivität wird durch den sogenannten Querbrückenzyklus beschrieben. Gegenüber der Schwanzregion ist die Motordomäne abgewinkelt. In Abwesenheit von ATP bindet sie fest an Aktin-Filamente. Bindung von ATP bewirkt ein Abdissoziieren vom Aktin-Filament. Anschließend verändert sich der Neigungswinkel der Motordomäne auf etwa 90° (Pre-Power-Stroke-Konformation). Nach der Hydrolyse von ATP zu ADP+P bindet Myosin wieder an das Aktin-Filament. Nach Abgabe von P und ADP kommt es zum Kraftschlag (Power-Stroke), einem Zurückklappen des Neigungswinkels auf 50° (Post-Power-Stroke-Konformation). Da hierbei Myosin wieder fest an das Aktin-Filament gebunden ist, erfolgt eine gerichtete Bewegung. Im Muskel bewirkt das mehrmalige Durchlaufen des Querbrückenzyklus, dass sich die Myosin-Filamente und die Aktin-Filamente ineinander schieben; es kommt zur Muskelkontraktion.

Bereitstellung der Energie

Der ATP-Vorrat im Muskel reicht gewöhnlich für fünf bis sechs Sekunden Dauerbelastung. Danach wird aufeinanderfolgend Kreatinphosphat (genügt etwa zehn weitere Sekunden) und schließlich Glukose (Traubenzucker) von den Muskeln verstoffwechselt.

Weblinks

 Commons: Myosins – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien
Vorlage:Commonscat/WikiData/Difference
  • The Myosin Family - ein Multimediabeitrag der Harvard University (Zugriff am 22. Dezember 2009)

Diese Artikel könnten dir auch gefallen

Die letzten News aus den Naturwissenschaften

06.05.2021
Astrophysik - Relativitätstheorie
Teleskop zur Erforschung von Objekten höchster Dichte im Universum
Eine internationale Gruppe von Astronomen hat erste Ergebnisse eines groß angelegten Programms vorgestellt, bei dem Beobachtungen mit dem südafrikanischen MeerKAT-Radioteleskop dazu verwendet werden, die Theorien von Einstein mit noch nie dagewesener Genauigkeit zu testen.
11.05.2021
Physikdidaktik - Quantenphysik
Quantencomputing einfach erklärt
„Quantencomputing kompakt“ lautet der Titel eines aktuellen Buchs, das Bettina Just veröffentlicht hat.
06.05.2021
Festkörperphysik - Quantenphysik
Auf dem Weg zum kleinstmöglichen Laser
Bei extrem niedrigen Temperaturen verhält sich Materie oft anders als gewohnt.
28.04.2021
Galaxien - Sterne
Die Entdeckung von acht neuen Millisekunden-Pulsaren
Eine Gruppe von Astronomen hat mit dem südafrikanischen MeerKAT-Radioteleskop acht Millisekunden-Pulsare entdeckt, die sich in Kugelsternhaufen mit hoher Sterndichte befinden.
07.04.2021
Teilchenphysik
Handfeste Hinweise auf neue Physik
Das Fermilab (USA) hat heute erste Daten aus dem Myon g-2 Experiment veröffentlicht, welche die Messwerte des gleichnamigen, 2001 durchgeführten Experiments am Brookhaven National Laboratory bestätigen.
19.04.2021
Exoplaneten
Neuer Exoplanet um jungen sonnenähnlichen Stern entdeckt
Astronomen aus den Niederlanden, Belgien, Chile, den USA und Deutschland bilden neu entdeckten Exoplaneten „YSES 2b“ direkt neben seinem Mutterstern ab.
01.04.2021
Teilchenphysik
Myon g-2: Kleines Teilchen mit großer Wirkung
Das Myon g-2-Experiment des Fermilab in den USA steht vor einem Sensationsmoment, der die Geschichte der Teilchenphysik neu schreiben könnte.
01.04.2021
Planeten - Elektrodynamik - Strömungsmechanik
Zwei merkwürdige Planeten
Uranus und Neptun habe beide ein völlig schiefes Magnetfeld.
30.03.2021
Kometen_und_Asteroiden
Der erste interstellare Komet könnte der ursprünglichste sein, der je gefunden wurde
Neue Beobachtungen mit dem Very Large Telescope (VLT) der Europäischen Südsternwarte (ESO) deuten darauf hin, dass der abtrünnige Komet 2I/Borisov einer der ursprünglichsten ist, die je beobachtet wurden.
25.04.2021
Raumfahrt - Astrophysik - Teilchenphysik
Erstmals Atominterferometer im Weltraum demonstriert
Atominterferometer erlauben hochpräzise Messungen, indem sie den Wellencharakter von Atomen nutzen.