Methylmalonyl-CoA-Mutase

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Humane L-Methylmalonyl-CoA-Mutase

Humane L-Methylmalonyl-CoA-Mutase

Bändermodell nach PDB 3BIC
Vorhandene Strukturdaten: 1req, 3bic
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 718 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor Adenosylcobalamin (Vitamin B12)
Bezeichner
Gen-Namen MCM; MUT; MUTA
Externe IDs OMIM: 609058 UniProtP22033   MGI: 97239
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 5.4.99.2  Mutase
Reaktionsart Isomerisierung
Substrat L-Methylmalonyl-CoA
Produkte Succinyl-CoA

Methylmalonyl-CoA-Mutase (MCM) ist ein Enzym, das im Stoffwechsel aller Lebewesen zum Abbau mehrerer Aminosäuren, Fettsäuren und Cholesterin benötigt wird. MCM katalysiert den Reaktionsschritt von L-Methylmalonyl-CoA zu Succinyl-CoA, eine Umlagerung; daher gehört MCM zu den Isomerasen. In manchen Bakterien ist es Teil des Aufbaus von Propionat aus Citratzyklus-Zwischenprodukten. Bei Eukaryoten ist MCM in den Mitochondrien lokalisiert. Mangel an MCM führt beim Menschen zur erblichen und oft tödlichen Methylmalonazidämie.[1]

Katalysierte Reaktion

L-Methylmalonyl-CoA.svg $ \longleftrightarrow $ Succinyl-CoA2.svg

L-Methylmalonyl-CoA wird zu Succinyl-CoA umgelagert. In Bakterien läuft die Reaktion in Gegenrichtung ab.

Einzelnachweise

  1. PROSITE PDOC00470

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