| Humane L-Methylmalonyl-CoA-Mutase | ||
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| Bändermodell nach PDB 3BIC | ||
| Vorhandene Strukturdaten: 1req, 3bic | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 718 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | Adenosylcobalamin (Vitamin B12) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | MCM; MUT; MUTA | |
| Externe IDs | OMIM: 609058 UniProt: P22033 MGI: 97239 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 5.4.99.2 Mutase | |
| Reaktionsart | Isomerisierung | |
| Substrat | L-Methylmalonyl-CoA | |
| Produkte | Succinyl-CoA | |
Methylmalonyl-CoA-Mutase (MCM) ist ein Enzym, das im Stoffwechsel aller Lebewesen zum Abbau mehrerer Aminosäuren, Fettsäuren und Cholesterin benötigt wird. MCM katalysiert den Reaktionsschritt von L-Methylmalonyl-CoA zu Succinyl-CoA, eine Umlagerung; daher gehört MCM zu den Isomerasen. In manchen Bakterien ist es Teil des Aufbaus von Propionat aus Citratzyklus-Zwischenprodukten. Bei Eukaryoten ist MCM in den Mitochondrien lokalisiert. Mangel an MCM führt beim Menschen zur erblichen und oft tödlichen Methylmalonazidämie.[1]
Katalysierte Reaktion
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L-Methylmalonyl-CoA wird zu Succinyl-CoA umgelagert. In Bakterien läuft die Reaktion in Gegenrichtung ab.
Einzelnachweise
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Abbau von Propionyl-CoA – Lern- und Lehrmaterialien