Podoplanin

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Podoplanin

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 140 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Membranprotein
Isoformen hT1α-1; hT1α-2
Bezeichner
Gen-Namen PDPN; T1A; Gp36
Externe IDs OMIM: 608863 UniProtQ86YL7
Vorkommen
Homologie-Familie Podoplanin
Übergeordnetes Taxon Höhere Säugetiere

Podoplanin ist ein membranständiges Glykoprotein, welches in diversen Geweben im menschlichen Körper exprimiert wird, so zum Beispiel auf Nieren-Podozyten, nach welchen es benannt wurde.[1]

Da Podoplanin stark auf lymphatischen Endothelzellen, nicht aber auf Blut-Endothelzellen exprimiert wird, dient es als Marker für Lymphgefäße.[2] Die genaue physiologische Funktion von Podoplanin ist unbekannt. Versuche mit Podoplanin-Knockout-Mäusen haben jedoch gezeigt, dass das Protein an der Entwicklung der Lunge[3] und des lymphatischen Gefäßsystems beteiligt ist.[4]

Es existieren mehrere alternativ gespleißte Transkriptvarianten, welche verschieden lange Isoformen kodieren.

Podoplanin bindet an den Thrombozytenrezeptor CLEC-2 der Maus und des Menschen. Knockout-Mäuse für Podoplanin zeigen Entwicklungsschäden am Herz. Podoplanin ist ein Marker für das Mundhöhlenkarzinom-Risiko.[5][6][7][8]

Darüber hinaus aktiviert Podoplanin die intrazelluläre GTPase RhoA via Bindung an mit Podoplanin kolokalisierte ERM Proteine wie Ezrin.[9]

Quellen

  1. Breiteneder-Geleff, S., et al., Podoplanin, novel 43-kd membrane protein of glomerular epithelial cells, is down-regulated in puromycin nephrosis. Am J Pathol, 1997. 151(4): p. 1141-52
  2. Baluk P, McDonald DM: Markers for microscopic imaging of lymphangiogenesis and angiogenesis. In: Ann. N. Y. Acad. Sci.. 1131, 2008, S. 1–12. doi:10.1196/annals.1413.001. PMID 18519955.
  3. Ramirez M.I., et al., T1alpha, a lung type I cell differentiation gene, is required for normal lung cell proliferation and alveolus formation at birth. Dev Biol. 2003 Apr 1;256(1):61-72
  4. Schacht, V., et al., T1alpha/podoplanin deficiency disrupts normal lymphatic vasculature formation and causes lymph-edema. Embo J, 2003. 22(14): p. 3546-56
  5. Xie J, Wu T, Guo L, et al: Molecular characterization of two novel isoforms and a soluble form of mouse CLEC-2. In: Biochem. Biophys. Res. Commun.. 371, Nr. 2, Juni 2008, S. 180–4. doi:10.1016/j.bbrc.2008.03.070. PMID 18361921.
  6. Christou CM, Pearce AC, Watson AA, et al: Renal cells activate the platelet receptor CLEC-2 through podoplanin. In: Biochem. J.. 411, Nr. 1, April 2008, S. 133–40. doi:10.1042/BJ20071216. PMID 18215137.
  7. Mahtab EA, Wijffels MC, Van Den Akker NM, et al: Cardiac malformations and myocardial abnormalities in podoplanin knockout mouse embryos: Correlation with abnormal epicardial development. In: Dev. Dyn.. 237, Nr. 3, März 2008, S. 847–57. doi:10.1002/dvdy.21463. PMID 18265012.
  8. Kawaguchi H, El-Naggar AK, Papadimitrakopoulou V, et al: Podoplanin: a novel marker for oral cancer risk in patients with oral premalignancy. In: J. Clin. Oncol.. 26, Nr. 3, Januar 2008, S. 354–60. doi:10.1200/JCO.2007.13.4072. PMID 18202409.
  9. Martin-Villar E, et al., Podoplanin binds ERM proteins to activate RhoA and promote epithelial-mesenchymal transition, J Cell Sci. 2006 Nov 1;119(Pt 21):4541-53. Epub 2006 Oct 17, PMID 17046996

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