Nitrotyrosin


Nitrotyrosin

Strukturformel
LNitrotyrosin
Allgemeines
Name Nitrotyrosin
Andere Namen
  • (2S)-2-Amino-3-(4-hydroxy-3-nitrophenyl)propansäure (IUPAC)
  • L-(−)-Nitrotyrosin
  • (S)-(−)-Nitrotyrosin
  • D-(+)-Nitrotyrosin
  • (R)-( +)-Nitrotyrosin
  • 3-Nitro-L-Tyrosin
Summenformel C9H10N2O5
CAS-Nummer 621-44-3 (3-Nitro-L-Tyrosin)
PubChem 65124
Kurzbeschreibung

gelb-grünlicher Feststoff[1]

Eigenschaften
Molare Masse 226,19 g·mol−1
Schmelzpunkt

233–235 °C (Zersetzung)[1]

Löslichkeit

unlöslich in Wasser[2]

Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [1]
keine GHS-Piktogramme
H- und P-Sätze H: keine H-Sätze
P: keine P-Sätze
EU-Gefahrstoffkennzeichnung [3][2]
Reizend
Reizend
(Xi)
R- und S-Sätze R: 36/37/38
S: 24/25-37/39-26-36
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.
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Nitrotyrosin, korrekter 3-Nitrotyrosin, ist eine nicht-proteinogene Aminosäure. Die Verbindung entsteht in Organismen durch Einwirkung der Reaktiven Stickstoffspezies Peroxinitrit auf Tyrosin.

Eigenschaften

3-Nitrotyrosin ist ein Derivat der proteinogenen Aminosäure Tyrosin. Es ist ein gelblich bis leicht grünlicher Feststoff mit einer Zersetzungspunkt bei etwa 235 °C.

Vorkommen und Entstehung

Von den beiden möglichen Enantiomeren des chiralen 3-Nitrotyrosins kommt in Organismen nur die L-Form vor. Dort wird es aus der proteinogenen Aminosäure Tyrosin unter Einwirkung des Peroxinitrit-Anions gebildet (nukleophile aromatische Substitution).

Biomarker

3-Nitro-L-Tyrosin dient in der Labordiagnostik als Biomarker für nitrosativen Stress. In einer Reihe von Erkrankungen wie Magenkrebs[4], Arteriosklerose, Lungenerkrankungen (wie beispielsweise Asthma)[5], Sepsis, Vaskulitis und anderer Entzündungserkrankungen ist der Spiegel von 3-Nitro-L-Tyrosin im Blutserum erhöht.[6] Allgemein ist die Verbindung ein Biomarker für Apoptose (programmierter Zelltod).[7]

Der Nachweis von 3-Nitro-L-Tyrosin kann beispielsweise über HPLC-MS erfolgen.[8]

Einzelnachweise

  1. 1,0 1,1 1,2 Datenblatt 3-Nitro-L-tyrosine bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 16. April 2011.
  2. 2,0 2,1 Datenblatt 3-Nitro-L-tyrosine bei ChemicalBook, abgerufen am 6. Januar 2010.
  3. Seit 1. Dezember 2012 ist für Stoffe ausschließlich die GHS-Gefahrstoffkennzeichnung zulässig. Bis zum 1. Juni 2015 dürfen noch die R-Sätze dieses Stoffes für die Einstufung von Zubereitungen herangezogen werden, anschließend ist die EU-Gefahrstoffkennzeichnung von rein historischem Interesse.
  4. C. Oldreive, C. Rice-Evans: „The mechanisms for nitration and nitrotyrosine formation in vitro and in vivo: impact of diet“, in: Free Radic. Res., 2001, 35, S. 215–231; PMID 11697121.
  5. S. A. Kharitonov, P. J. Barnes: „Nitric oxide, nitrotyrosine, and nitric oxide modulators in asthma and chronic obstructive pulmonary disease“, in: Curr. Allergy Asthma Rep., 2003, 3, S. 121–129; PMID 12562551.
  6. I. Mohiuddin, H. Chai, P. H. Lin, A. B. Lumsden, Q. Yao, C. Chen: „Nitrotyrosine and chlorotyrosine: clinical significance and biological functions in the vascular system“, in: J. Surg. Res., 2006, 133, S. 143–149; PMID 16360172.
  7. A. W. Abu-Qare, M. B. Abou-Donia: „Biomarkers of apoptosis: release of cytochrome c, activation of caspase-3, induction of 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine, increased 3-nitrotyrosine, and alteration of p53 gene“, in: J. Toxicol. Environ. Health B, Crit. Rev., 2001, 4, S. 313–332, PMID 11503418.
  8. H. Ryberg und K. Caidahl: „Chromatographic and mass spectrometric methods for quantitative determination of 3-nitrotyrosine in biological samples and their application to human samples“, in: J. Chromatogr. B, Analyt. Technol. Biomed. Life Sci., 2007, 851, S. 160–171, PMID 17344105.

Literatur

  • P. Pacher, I. G. Obrosova, J. G. Mabley, C. Szabo: „Role of nitrosative stress and peroxynitrite in the pathogenesis of diabetic complications. Emerging new therapeutical strategies“, in: Curr. Med. Chem., 2005, 12, S. 267–275; PMID 15723618; PMC 2225483.
  • R. Buddi, B. Lin, S. R. Atilano, N. C. Zorapapel, M. C. Kenney, D. J. Brown: „Evidence of oxidative stress in human corneal diseases“, in: J. Histochem. Cytochem., 2002, 50, S. 341–351; PMID 11850437
  • K. A. Hanafy, J. S. Krumenacker, F. Murad: „NO, nitrotyrosine, and cyclic GMP in signal transduction“, in: Med. Sci. Monit., 2001, 7, S. 801–819; PMID 11433215.
  • H. Nakazawa, N. Fukuyama, S. Takizawa, C. Tsuji, M. Yoshitake, H. Ishida: „Nitrotyrosine formation and its role in various pathological conditions“, in: Free Radic. Res., 2000, 33, S. 771–784; PMID 11237099.
  • A. Ceriello: „Nitrotyrosine: new findings as a marker of postprandial oxidative stress“, in: Int. J. Clin. Pract. Suppl., 2002, 129, S. 51–58; PMID 12166608.
  • M. W. Duncan: „A review of approaches to the analysis of 3-nitrotyrosine“, in: Amino Acids, 2003, 25, S. 351–361; PMID 14661096.
  • D. Tsikas, K. Caidahl: „Recent methodological advances in the mass spectrometric analysis of free and protein-associated 3-nitrotyrosine in human plasma“, in: J. Chromatogr. B, Analyt. Technol. Biomed. Life Sci., 2005, 814, S. 1–9; PMID 15607702.