| Isopentenyldiphosphat-Isomerase | ||
|---|---|---|
|
— | ||
| Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 227 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer | |
| Kofaktor | Mg2+ | |
| Isoformen | 1,2 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | IDI1, IDI2 | |
| Externe IDs | OMIM: 650455 UniProt: Q13907 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 5.3.3.2 Isomerase | |
| Reaktionsart | Umlagerung | |
| Substrat | IPP | |
| Produkte | DMAPP | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Isopentenyldiphosphat-Isomerase (IPPI) heißen Enzyme, die die Umlagerung von Isopentenyldiphosphat (IPP) zu Dimethylallyldiphosphat (DMAPP) katalysieren und umgekehrt. Sie kommen in allen Lebewesen vor. Es gibt zwei nicht-homologe Typen der IPPI, Typ I kommt nur in Eukaryoten und manchen Bakterien vor, während der FMN-abhängige Typ in Bakterien und Archaeen zu finden ist. Für Tiere ist der Reaktionsschritt wichtig für die Cholesterinbiosynthese. Im Mensch gibt es zwei Isoformen, von denen die zweite nur in den Muskeln vorkommt.[1][2][3][4]
Katalysierte Reaktion
⇔ 
Isopentenyldiphosphat (IPP) und Dimethylallyldiphosphat (DMAPP) gehen in einander über.
Einzelnachweise
- ↑ Interpro: IPPI, Type 1
- ↑ InterPro: IPPI, FMN-dependent
- ↑ Rothman SC, Helm TR, Poulter CD: Kinetic and spectroscopic characterization of type II isopentenyl diphosphate isomerase from Thermus thermophilus: evidence for formation of substrate-induced flavin species. In: Biochemistry. 46, Nr. 18, Mai 2007, S. 5437–45. doi:10.1021/bi0616347. PMID 17428035. Volltext bei PMC: 2516918.
- ↑ Clizbe DB, Owens ML, Masuda KR, Shackelford JE, Krisans SK: IDI2, a second isopentenyl diphosphate isomerase in mammals. In: J. Biol. Chem.. 282, Nr. 9, März 2007, S. 6668–76. doi:10.1074/jbc.M610922200. PMID 17202134.
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Cholesterinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien- Jassal / reactome: Isopentenyl pyrophosphate rearranges to dimethylallyl pyrophosphate
