Filaggrin

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Filaggrin

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 324 Aminosäuren
Kofaktor Ca2+
Präkursor Profilaggrin (4061 aa)
Bezeichner
Gen-Name FLG
Externe IDs OMIM: 135940 UniProtP20930
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Säugetiere

Als Filaggrin bezeichnet man eine Gruppe von Säugetier-Proteinen, die beim Verhornungsprozess der Haut in den Keratinozyten gebildet werden. Filaggrine helfen dabei, Keratin-Filamente über Disulfidbrücken zu vernetzen und haben somit strukturbildende Funktionen für die Epidermis. Mutationen im FLG-Gen können zu erblichen Formen der Ichthyosis vulgaris, sowie zur Anfälligkeit gegenüber atopischer Dermatitis Typ 2 mit Risiko für Allergien führen.[1][2]

In einer Studie an 3000 deutschen Schulkindern wurde bei acht Prozent der Kinder eine Mutation des FLG-Gens gefunden. In späteren Untersuchungen waren diese Mutationen mit hohen IgE-Werten und Risiko für Kontaktdermatitis, insbesondere Reibeisenhaut, Xeroderma und Nickelallergie assoziiert. Als zusätzlicher Faktor stellte sich in einer britischen Studie der frühe Kontakt zu Katzen heraus.[3][4][5]

Biosynthese

In den Keratohyalin-Körnchen der Keratinozyten wird Profilaggrin exprimiert und gespeichert. Profilaggrin ist ein über 4000 Aminosäuren großes Protein, das stark phosphoryliert ist und 23 Filaggrin-Domänen enthält. Differenziert der Keratinozyt zur Hornzelle, wird das Profilaggrin dephosphoryliert und an den Filaggrin-Domänen auseinander geschnitten, wobei viele 324 Aminosäuren lange Filaggrin-Moleküle entstehen. Da das Profilaggrin 23 Filaggrin-Domänen enthält, die sich überlappen, gibt es mehrere Möglichkeiten, ein Profilaggrin-Molekül zu zerschneiden. Daraus erklärt sich die Vielfalt der möglichen Filaggrine.[2]

Einzelnachweise

  1. InterPro-Eintrag.
  2. 2,0 2,1 UniProt P20930.
  3. Weidinger S, Illig T, Baurecht H, et al.: Loss-of-function variations within the filaggrin gene predispose for atopic dermatitis with allergic sensitizations. In: J. Allergy Clin. Immunol.. 118, Nr. 1, Juli 2006, S. 214–9. doi:10.1016/j.jaci.2006.05.004. PMID 16815158.
  4. Novak N, Baurecht H, Schäfer T, et al.: Loss-of-function mutations in the filaggrin gene and allergic contact sensitization to nickel. In: J. Invest. Dermatol.. 128, Nr. 6, Juni 2008, S. 1430–5. doi:10.1038/sj.jid.5701190. PMID 18049447.
  5. Bisgaard H, Simpson A, Palmer CN, et al.: Gene-environment interaction in the onset of eczema in infancy: filaggrin loss-of-function mutations enhanced by neonatal cat exposure. In: PLoS Med.. 5, Nr. 6, Juni 2008, S. e131. doi:10.1371/journal.pmed.0050131. PMID 18578563. Volltext bei PMC: 2504043.

Weblinks

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