Ferrochelatase


Ferrochelatase

Ferrochelatase

Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 369 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor [2Fe2S]
Bezeichner
Gen-Name FECH
Externe IDs OMIM: 612386 UniProtP22830
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 4.99.1.1  Lyase
Reaktionsart Elimination
Substrat Protoporphyrin + Fe2+
Produkte Häm + 2H+
Vorkommen
Homologie-Familie HOVERGEN
Übergeordnetes Taxon Lebewesen[1]

Ferrochelatase (auch: Häm-Synthase) ist das Enzym in allen Lebewesen, das den letzten Teilschritt der Synthese des Häm, die Chelatierung von Protoporphyrin mit einem Eisen-II-Ion katalysiert. Da die Reaktion bei Eukaryoten in den Mitochondrien bzw. Chloroplasten stattfindet, muss Protoporphyrin zuvor in diese Kompartimente transportiert werden; der genaue Ablauf des Transports ist noch unklar. Beim Mensch führen Mutationen am FECH-Gen zu Ferrochelatasemangel, welcher für die seltene Erbkrankheit erythropoetische Protoporphyrie verantwortlich ist.[1][2][3]

Katalysierte Reaktion

Protoporphyrin IX + Fe2+Häm b + 2H+

Protoporphyrin IX wird mit Eisen-II chelatiert, Protonen werden abgespalten, Häm b entsteht. Umgekehrt kann das Enzym auch die Entfernung des Metallions beim Abbau verschiedener Häme katalysieren. Als Cofaktor fungiert ein Eisen-Schwefel-Cluster. Rekombinante Ferrochelatase ist in der Lage, auch andere zweiwertige Metallionen wie Kobalt, Nickel, Zink oder Kupfer zu chelatieren.[4][5]

Einzelnachweise

  1. 1,0 1,1 BRENDA-Eintrag
  2. Jassal, D'Eustachio / reactome: Protoporphyrin IX is transported from the mitochondrial intermembrane space into the mitochondrial matrix
  3. UniProt P22830
  4. Taketani S, Ishigaki M, Mizutani A, et al.: Heme synthase (ferrochelatase) catalyzes the removal of iron from heme and demetalation of metalloporphyrins. In: Biochemistry. 46, Nr. 51, Dezember 2007, S. 15054–61. doi:10.1021/bi701460x. PMID 18044970.
  5. Hunter GA, Sampson MP, Ferreira GC: Metal ion substrate inhibition of ferrochelatase. In: J. Biol. Chem.. 283, Nr. 35, August 2008, S. 23685–91. doi:10.1074/jbc.M803372200. PMID 18593702.

Weblinks