| Propanoyl-CoA-Acyltransferase | ||
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 547 Aminosäuren | |
| Isoformen | SCPx, SCP2 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | SCP2 | |
| Externe IDs | OMIM: 184755 UniProt: P22307 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.3.1.176 Transferase | |
| Reaktionsart | Übertragung eines Propansäurerests | |
| Substrat | 3α,7α,12α-Trihydroxy- 5β-24-oxo-cholestanoyl-CoA + CoA-SH | |
| Produkte | Choloyl-CoA + Propanoyl-CoA | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Tiere, Pilze[1] | |
Propanoyl-CoA-Acyltransferase (auch: sterol carrier protein (SCP), nonspecific-lipid transfer protein) heißt das Enzym in Tieren und Pilzen, das die Biosynthese von Choloyl-CoA, einer Vorstufe der Cholsäure (einer Gallensäure) katalysiert. Es ist im Zytosol und den Mitochondrien der Peroxisomen lokalisiert. Für den Peroxisom-Import bindet es an PEX5. Beim Mensch wird SCP vor allem in der Leber, den Fibroblasten und der Plazenta produziert. Beim Zellweger-Syndrom ist die SCP-Aktivität aufgrund des Fehlens der Peroxisomen erniedrigt.[2]
Katalysierte Reaktion
+ CoA-SH ⇒
⇒ 
+ 
Propansäure wird von 3α,7α,12α-Trihydroxy-5β-24-oxo-cholestanoyl-CoA auf CoA-SH übertragen, Choloyl-CoA und Propanoyl-CoA entstehen.
Einzelnachweise
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Gallensäuren-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien