3beta-Hydroxysteroid-Dehydrogenase

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3beta-Hydroxysteroid-Dehydrogenase

Masse/Länge Primärstruktur 371 / 372 / 369 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur single-pass Membranprotein (ER, Mit.)
Isoformen NP_000853, NP_000189, NP_079469
Bezeichner
Gen-Name(n) HSD3B1, HSD3B2, HSD3B7
Externe IDs OMIM: 201810
Enzymklassifikationen
EC, Kategorie 1.1.1.145  Oxidoreduktase
Reaktionsart Dehydrierung
Substrat Pregnenolon + NAD+
Produkte Pregn-5-en-3,20-dion + NADH/H+
EC, Kategorie 5.3.3.1  Isomerase
Reaktionsart Umlagerung
Substrat Pregn-5-en-3,20-dion
Produkte Progesteron
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon mehrzellige Tiere, Protozoen[1]

3β-Hydroxysteroid-Dehydrogenase (3β-HSD) heißen Enzyme, die in Steroiden die 3β-Hydroxygruppe zum Keton reduzieren und gleichzeitig die Umlagerung der Doppelbindung von der 5- in die 4-Position katalysieren. Diese Reaktion wird in Wirbeltieren bei der Biosynthese von Progesteron aus Pregnenolon benötigt, genauso wie bei der Umwandlung von Dehydroepiandrosteron zu Androstendion oder von 17α-Hydroxy-Pregnenolon zu 17α-Hydroxyprogesteron.

3β-HSD sind Transmembranproteine und lokalisieren zum endoplasmatischen Retikulum und zu den Mitochondrien. Beim Mensch sind drei paraloge Isoformen bekannt, die in unterschiedlichen Gewebetypen exprimiert werden: 3β-HSD I hauptsächlich in den Brustdrüsen, der Plazenta und der Haut; 3β-HSD II vor allem in Nebennieren, Hoden und Eierstöcken. Mutationen im HSD3B2-Gen sind verantwortlich für ein adrenogenitales Syndrom Typ 2 (Congenitale adrenale Hyperplasie).[2][3] Das dritte menschliche Enzym dieser Proteinfamilie ist 3β-HSD Typ 7, ein Enzym der Gallensäurebildung aus Cholesterin.[4]

Katalysierte Reaktionen

Pregnenolon + NAD+ ⇔⇔ Progesteron + NADH/H+

Pregnenolon wird zu Progesteron umgesetzt. Es findet nacheinander eine Dehydrierung zum Keton und eine Umlagerung der Doppelbindung statt. Eine weitere Reaktion ist die Umsetzung von DHEA zu Androstendion.[5]

Strukturverweis

Strukturmodell von HSD3B1: JPEG aus [6]


Einzelnachweise

  1. Homologe bei inParanoid
  2. UniProt P26439, UniProt P14060
  3. Welzel M, Wüstemann N, Sîmić-Schleicher G, et al.: Carboxyl-Terminal Mutations in 3β-Hydroxysteroid Dehydrogenase Type II Cause Severe Salt-Wasting Congenital Adrenal Hyperplasia. In: J. Clin. Endocrin. Metabol.. 93, S. 1418-25.
  4. Simard J, Ricketts M-L, Gingras S et al.: Molecular Biology of the 3β-Hydroxysteroid Dehydrogenase/Δ5-Δ4 Isomerase Gene Family. In: Endocrine Rev.. 26, 2005, S. 525-582. doi:10.1210/er.2002-0050. PMID 15632317.
  5. Pletnev VZ, Thomas JL, Rhaney FL, et al.: Rational proteomics V: structure-based mutagenesis has revealed key residues responsible for substrate recognition and catalysis by the dehydrogenase and isomerase activities in human 3beta-hydroxysteroid dehydrogenase/isomerase type 1. In: J. Steroid Biochem. Mol. Biol.. 101, Nr. 1, September 2006, S. 50–60. doi:10.1016/j.jsbmb.2006.06.004. PMID 16889958. Volltext bei PMC: 1971842.
  6. Thomas JL, et al.: Structure/Function Relationships Responsible for Coenzyme Specificity and the Isomerase Activity of Human Type 1 3β-Hydroxysteroid Dehydrogenase/Isomerase. In: J.Biol.Chem.. 278, 2003, S. 35483-90. PMID 12832414.

Weblinks

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