Vanillin-Dehydrogenase

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Vanillin-Dehydrogenase

Masse/Länge Primärstruktur 482 Aminosäuren (in Pseudomonas putida Stamm KT2440)
Kofaktor NAD+
Bezeichner
Externe IDs UniProtQ88HJ9 CAS-Nummer: 189767-93-9
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.2.1.67  Oxidoreduktase
Substrat Vanillin, H2O
Produkte Vanillinsäure, 2 H+
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Pseudomonas

Eine Vanillin-Dehydrogenase (VDH, EC 1.2.1.67) ist ein Enzym, das die Umsetzung von Vanillin zur Vanillinsäure katalysiert. Die Dehydrogenase gehört zur Familie der Oxidoreduktasen.

Für die Reaktion wird als Cofaktor NAD+ benötigt, das zu NADH reduziert wird:

Vanillin2.svg + NAD+ + H2O $ \rightleftharpoons $ Vanillinsäure.svg + NADH + 2 H+

Das Enzym wurde unter anderem in Pseudomonas putida sowie Pseudomonas fluorescens nachgewiesen. Dort ist Vanillin ein Zwischenprodukt beim Abbau von Ferulasäure zu Protocatechusäure, welche dann nach Ringspaltung weiter metabolisiert wird.[1][2]

Das Fehlen des Cofaktors NAD+ reduziert die enzymatische Aktivität in P. fluorescens.[1]

Homologe Enzyme wurden auch bei Burkholderia-Arten gefunden und gehören allgemein zu den Aldehyddehydrogenasen.[3]

Einzelnachweise

  1. 1,0 1,1 Narbad, A. und Gasson, MJ.: Metabolism of ferulic acid via vanillin using a novel CoA-dependent pathway in a newly-isolated strain of Pseudomonas fluorescens, in: Microbiology 1998, 144 (Pt 5), S. 1397–1405; PMID 9611814; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)
  2. Plaggenborg R, Overhage J, Steinbüchel A, Priefert H.: Functional analyses of genes involved in the metabolism of ferulic acid in Pseudomonas putida KT2440, in: Appl Microbiol Biotechnol 2003 61 (5–6), S. 528–535; PMID 12764569; doi:10.1007/s00253-003-1260-4.
  3. Homologe bei OMA

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