Phenylalaninhydroxylase


Phenylalaninhydroxylase

Phenylalaninhydroxylase

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 452 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor Fe2+, Tetrahydrobiopterin
Bezeichner
Gen-Name PAH
Externe IDs OMIM: 261600 UniProtP00439
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.14.16.1  Monooxygenase
Substrat L-Phenylalanin + Tetrahydrobiopterin + O2
Produkte L-Tyrosin + 4a-Hydroxytetrahydrobiopterin
Vorkommen
Homologie-Familie Phenylalaninhydroxylase
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Die Phenylalaninhydroxylase (PAH) ist dasjenige Enzym, das in allen Lebewesen den Umbau von L-Phenylalanin zu Tyrosin katalysiert. Es ist daher unentbehrlich für alle Eukaryoten, für die hohe Konzentrationen von Phenylalanin im Organismus schädlich sind. PAH ist eisenhaltig und bindet Tetrahydrobiopterin als Cofaktor. Beim Menschen kommt es hauptsächlich in der Zellflüssigkeit (dem Cytosol) von Leberzellen vor. Mutationen am PAH-Gen können zu geringerer bis fehlender Aktivität des Enzyms und entsprechend zu Hyperphenylalaninämie bis hin zur Phenylketonurie führen.[1]

Katalysiertes Reaktionsgleichgewicht

L-Phenylalanin + Tetrahydrobiopterin + O2
L-Tyrosin + Hydroxytetrahydrobiopterin

Phenylalanin wird zu Tyrosin oxidiert und umgekehrt.

Einzelnachweise

  1. UniProt P00439

Weblinks