| Meerrettichperoxidase CA1 (Armoracia rusticana) | ||
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| Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 308 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer | |
| Kofaktor | 2 Calcium, Häm B | |
| Präkursor | (323 aas) | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | UniProt: P00433 CAS-Nummer: 9003-99-0 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.11.1.7 Peroxidase | |
| Substrat | Donor + H2O2 | |
| Produkte | oxidierter Donor + H2O | |
Die Meerrettichperoxidase - meist als HRP, von engl. horseradish, abgekürzt - ist eine Peroxidase aus dem Meerrettich, die als so genanntes Marker-Enzym in der Biotechnologie-Forschung eingesetzt wird.
Es wird zur Herstellung von optisch aktiven Hydroperoxiden verwendet. Es dient auch als Konjugat mit Antikörpern, die als Grundlage von immunhistochemischen Techniken in der Histologie eingesetzt werden. Die Chemolumineszenzreaktion des Luminols lässt sich durch diese Peroxidase katalysieren.
