| D-Ala-D-Ala-Carboxypepidase (Escherichia coli K12) | ||
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— | ||
| Vorhandene Strukturdaten: 3fwl, 3fwm | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 844 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer, Homodimer, Heterotrimer | |
| Isoformen | mehrere | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | mrcB (EcoGene) | |
| Externe IDs | UniProt: P02919 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.16.4 Serinproteasen | |
| Reaktionsart | Trennung von Peptidbindungen | |
| Substrat | (Ac)2-L-Lys-D-Ala-D-Ala | |
| Produkte | (Ac)2-L-Lys-D-Ala + D-Ala | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Bakterien | |
D-Alanin-Transpeptidase (genauer: D-Alanyl-D-Alanin-Carboxypeptidase, auch DD-Transpeptidase) ist ein Enzym, das ausschließlich in Bakterien vorkommt. Es ist für die Quervernetzung der Kohlenhydrat-Bausteine (Peptidoglycane) der bakteriellen Zellwände und damit für ihre Festigkeit verantwortlich. Das Enzym ist der Ansatzpunkt für beta-Lactam-Antibiotika (beispielsweise Penicillin), die seine enzymatische Aktivität irreversibel hemmen; dabei geht das Antibiotikum eine feste Bindung mit Aminosäuren des aktiven Zentrums ein und verhindert so eine Neusynthese der Zellwand, wodurch die Zellteilung gestoppt wird (bakteriostatische Wirkung).[1]
Die DD-Transpeptidase ist ein penicillinbindendes Protein. Es gibt mehrere Enzymfamilien mit vergleichbarer Aktivität, die einerseits zu den Serinproteasen und andererseits zu den Metalloproteasen gehören. Es werden vier Enzymfamilien unterschieden, die unterschiedliche Herkunft haben: D-Alanyl-D-Alanin-Carboxypeptidase A, B und C, sowie Zink-D-Ala-D-Ala-Carboxypeptidasen.[2][3][4][5]
Katalysierte Reaktion
Die Vernetzung der Zellwand findet zwischen Peptid-Resten statt, die über N-Acetylmuraminsäure mit dem Kohlenhydratanteil der Peptidoglycane verbunden sind. Dies sind insbesondere D-Alanin-Reste. Sie spielt in erster Linie bei der Zellteilung eine Rolle, da hier Teile der Zellwand neu synthetisiert werden müssen.
Literatur
- Joachim Rassow, Michael Gekle u. a. (Hrsg.): Biochemie. Georg Thieme Verlag, Stuttgart 2008, ISBN 978-3-13-125352-1, S. 43f.
Einzelnachweise
- ↑ UniProt P02919
- ↑ IPR018044 Peptidase S11, D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase A. In: InterPro 32.0. EBI, abgerufen am 9. Mai 2011 (english).
- ↑ Peptidase family S12 (D-Ala-D-Ala carboxypeptidase B family). In: MEROPS 2011. Sanger, abgerufen am 9. Mai 2011 (english).
- ↑ IPR000667 Peptidase S13, D-Ala-D-Ala carboxypeptidase C. In: InterPro 32.0. EBI, abgerufen am 9. Mai 2011 (english).
- ↑ Peptidase family M15. In: MEROPS 2011. Sanger, abgerufen am 9. Mai 2011 (english).
