3-Hydroxyanthranilat-3,4-Dioxygenase

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3-Hydroxyanthranilat-3,4-Dioxygenase

3-Hydroxyanthranilat-3,4-Dioxygenase

Vorhandene Strukturdaten: 2qnk
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 286 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer
Kofaktor Fe2+
Bezeichner
Gen-Name HAAO
Externe IDs OMIM: 604521 UniProtP46952
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.13.11.6  Dioxygenase
Reaktionsart Addition von zwei Sauerstoffatomen
Substrat 3-Hydroxyanthranilat + O2
Produkte 2-Amino-3-carboxymuconat-semialdehyd
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Bakterien, Pilze, Tiere

3-Hydroxyanthranilat-3,4-Dioxygenase (3HAO) (Gen: HAAO) heißt dasjenige Enzym, das 3-Hydroxyanthranilat zu 2-Amino-3-carboxymuconat-semialdehyd oxidiert. Dieser Reaktionsschritt gehört zum Abbau-Stoffwechselweg der Aminosäure Tryptophan, das Reaktionsprodukt ist aber auch Ausgangsstoff für die Biosynthese von Nicotinsäure und NAD. 3HAO kommt in vielen Bakterien, Pilzen und Tieren vor. Beim Menschen wird sie hauptsächlich in der Leber produziert.[1][2]

Hemmung der 3HAO mit 4-Chlor-3-hydroxyanthranilat reduzierte die Anhäufung von Chinolinat bei frisch rückenmarkverletzten Mäusen und verbesserte die neurologische Symptomatik.[3]

Katalysierte Reaktion

Hydroxyanthranilat + O2 $ \longrightarrow $  Semialdehyd $ \longrightarrow $  Chinolinat + H2O

3-Hydroxyanthranilat wird zu einem Semialdehyd oxidiert, der sich spontan zu Chinolinat umlagert.

Einzelnachweise

  1. UniProt P46952
  2. BioGPS Eintrag
  3. Yates JR, Heyes MP, Blight AR: 4-chloro-3-hydroxyanthranilate reduces local quinolinic acid synthesis, improves functional recovery, and preserves white matter after spinal cord injury. In: J. Neurotrauma. 23, Nr. 6, Juni 2006, S. 866–81. doi:10.1089/neu.2006.23.866. PMID 16774472.

Weblinks



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